Proteínas – Síntese, Estrutura, Função, Alimentos ricos em proteínas

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O que são proteínas?

Proteínas é algo que você já deve ter estudado na escola. Porém se torna uma palavra ainda mais comum para quem quer manter a boa forma ou melhorá-la.

As proteínas são macromoléculas que estão presentes nas células de praticamente todo ser humano. As proteínas são responsáveis por várias funções, como o crescimento de unhas e cabelos, por exemplo, e até a reposição da pele e a construção (definição) dos músculos.

Uma sequência de aminoácidos compõe as proteínas, que podem ser sintetizados pelo organismo ou fornecidos através da alimentação (aminoácidos fundamentais).

Mas garantir a absorção exatas delas através de alimentos é difícil. Portanto os atletas e frequentadores de academias acabam buscando aos suplementos para que possam se certificarem que o seus corpos terão acesso aos níveis ideais de proteínas.

Origem da palavra (etimologia)

A origem da palavra proteína vem da palavra grega “protos”, que significa primeiro, primitivo. Já o sufixo “ina” é usado em substâncias químicas.

O nome proteínas foi concedido em 1844, por ser então considerada substância indispensável à vida. Elas foram escritas pela primeira vez pelo químico Gerardus Johannes Mulder.

Mulder fez análises fundamentais de proteínas vulgares e identificou que praticamente todas as proteínas tinham a mesma fórmula. Mesmo erroneamente, concluiu que as proteínas devem ser formadas por um único tipo de molécula de grande proporção.

Os primeiros cientistas na área da nutrição, como o alemão Carl von Voit, acreditavam que a proteína era o mais importante nutriente para a manutenção do corpo. Karl Heinrich Ritthausen intensificou o campo das proteínas conhecidas com a identificação do ácido glutâmico.

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Thomas Burr Osborne submeteu em 1909 uma revisão detalhada das proteínas vegetais e em conjunto com Lafayette Mendel, definiu os aminoácidos fundamentais á sobrevivência de ratos de laboratório aplicando a lei de Liebig.

Já o papel central das proteínas enquanto enzimas nos organismos vivos foi determinado em 1926. Foi quando James Batcheller Sumner evidenciou que a urease (uma enzima que converte ureia em amônia e ácido carbônico e posteriormente em bicarbonato) era de fato uma proteína.

Síntese proteicaSíntese de proteínas

O processo de síntese proteica acontece em três etapas: iniciação, alongamento e finalização.

O método inicia-se quando uma subunidade ribossomal menor liga-se ao mRNA no códon de iniciação, no qual é identificado por uma molécula de tRNA que leva metionina. O tRNA possui o anticódon UAC, onde se emparelha com o códon AUG, chamado códon de início da tradução.

Depois desse procedimento, a subunidade grande do ribossomo liga-se à subunidade pequena, tornando o ribossomo completo. O lugar onde o tRNA transportador da metionina adapta-se no ribossomo é denominada de sítio P. Posteriormente. Esse sítio é ocupado pelo tRNA, que transporta a cadeia polipeptídica que está sendo formada.

Do lado desse sítio está o sítio A, que se armazena no tRNA, que, transporta o aminoácido que será inserido na cadeia polipeptídica que se forma. Após o tRNA armazenar-se no sítio P, um novo tRNA aloja-se no sítio A, onde tem inicio a fase de alongamento.

Com a junção dos dois primeiros tRNA, os aminoácidos interligam-se e acontece a locomoção do ribossomo sobre a molécula de mRNA para as próximas três bases. O tRNA que levava a metionina solta-se, e o segundo tRNA segue em direção ao sítio P, deixando o sítio A livre para outro tRNA.

A molécula de mRNA é levada códon a códon pelo ribossomo até alcançar um códon de terminação UAA, UAG ou UGA, que aponta o fim da cadeia polipeptídica. O fator de liberação garante a separação de todos os componentes e proporciona a liberação do polipeptídio completo. Essa etapa é chamada de finalização.

Estrutura

A estrutura de uma proteína é dividida em 4 fases:

  1. Estrutura primária.
  2. Estrutura secundária.
  3. Estrutura Terciária.
  4. Estrutura Quaternária.

A sequência simples de uma proteína representa sua estrutura primária. Por exemplo, …Val-Ser-Thr…

Se a sequência dos aminoácidos mudam na ordem simples, a proteína será distinta.

A condição como os aminoácidos relacionam-se, com pontes de hidrogênio (interação física), ponte dissulfeto (ligação química) ou outros tipos, dependendo das propriedades dos resíduos de aminoácidos, irá definir a forma segundo a qual cada “pedaço” da proteína irá se organizar espacialmente (estrutura secundária).

Estrutura da proteína

A ondulação destas formas irá definir a estrutura terciária da proteína. Desempenhando-se uma semelhança, esta “ondulação” é parecida ao “emaranhado” dos fios antigos de telefone.

A última estrutura, chamada de quaternária ocorre quando duas ou mais proteínas se juntam para desenvolver alguma função, como é o caso da hemoglobina.

Funções celulares

Enzimática

As proteínas podem agir na célula enquanto enzimas, as quais são catalisadoras de reações químicas. As enzimas são imensamente específicas e agilizam apenas uma única ou poucas reações químicas.

A função enzimática realiza a maioria das reações que fazem parte do metabolismo e alteram ADN em diversos processos, como a replicação de ADN, reparação de ADN e transcrição genética.

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São mais de 4.000 reações químicas catalisadas por enzimas. Todos os compostos químicos que passam por reações enzimáticas são chamados de substratos.

Por mais que as enzimas possam ser formadas por vários aminoácidos, só uma pequena quantidade dos resíduos é que consegue entrar em contato com o substrato e uma quantidade menor ainda é que está envolvida de forma direta na catálise.

Proteínas estruturais

As proteínas estruturais oferecem estrutura a componentes biológicos, de modo que de outra forma, seriam apenas fluidos. Grande parte das proteínas estruturais são proteínas fibrilares.

O colagênio e a elastina são componentes importantes do tecido conjuntivo, como a cartilagem que está presente em estruturas duras do corpo como unhas, penas, cascos e cabelos.

As proteínas globulares podem exercer funções estruturais, como a actina. Já a tubulina são globulares e solúveis, o qual facilita à célula manter a sua forma e tamanho.

Outras proteínas que têm funções estruturais são as proteínas motoras como a miosina, cinesina e a dineína. Elas são capazes de produzir força mecânica, como a que contrai os músculos. Essas proteínas são fundamentais para a mobilidade de organismos unicelulares e dos espermatozoides dos organismos multicelulares que se reproduzem através de reprodução sexuada.

Sinalização celular e proteínas ligantes

Muitas das proteínas estão incluídas nos processos de sinalização celular e transdução de sinal. A insulina por exemplo, são proteínas extracelulares que apresentam um sinal para outras células em tecidos separados.

Outras são proteínas membranares que agem enquanto receptores. A sua principal função é associar a si uma molécula sinalizadora e impulsionar uma resposta bioquímica na célula. Parte dos receptores têm na sua superfície um sítio de ligação e um domínio efetor dentro da célula. Ele pode ter atividade enzimática ou sofrer mudanças conformacionais que são relacionadas por outras proteínas no interior da célula.

Os anticorpos são elementos proteicos do sistema imunitário adquirido. O seu intuito é juntar a si antigênios ou outras substâncias estranhas ao corpo, selecionando-os para serem destruídos. Os anticorpos podem ser segregados para o ambiente extracelular ou ancorados nas membranas de linfócitos B especializados, chamados plasmócitos.

Já as as enzimas são bastante limitadas na sua capacidade de ligação, resumindo-se aos substratos indispensáveis para realizar a sua função enzimática, os anticorpos não possui esta restrição, tendo uma afinidade elevada. Muitas das proteínas são capazes de ligar a si pequenas biomoléculas, levando-as para diversos locais do corpo.

Estas proteínas devem ter uma alta afinidade de ligação nos casos em que o seu ligante esteja presente em elevada concentração, mas serem também capazes de tirar o ligante nos casos em que a sua concentração nos tecidos-alvo seja reduzida

Um exemplo da proteína ligante é a hemoglobina. Ela é a responsável por levar o oxigênio dos pulmões para os restantes órgãos e tecidos em todos os vertebrados e tem homólogos em todos os reinos.

Doenças proteicas

O acúmulo de proteínas enganadas, pode provocar doenças amiloides, que é um conjunto de diversas doenças comuns. As principais doenças são: Alzheimer, Parkinson e Huntington.

O risco dessas doenças aumentam de acordo com a idade. De modo, que o ser humano envelhece, a estabilidade da síntese sofre distúrbios, o que causa a acumulação de proteínas mal enoveladas em agregados.

Porém, as doenças proteicas não são unicamente do sistema nervoso central e podem surgir em tecidos periféricos, como:

  • Diabetes;
  • Aterosclerose;
  • Distúrbios relacionados com a hemodiálise e amiloidose;

Alimentos ricos em proteínas

Os alimentos ricos em proteínas, também são conhecidos como alimentos proteicos. Eles concedem aminoácidos fundamentais que o organismo não produz e, por isso, devem ser obtidos através da dieta.

Os aminoácidos são unidos em cadeia para formar as proteínas, e podem ser tanto de origem animal quanto vegetal. os benefícios de alimentos com proteínas são muitos e participam de vários processos biológicos, como:

  • Estrutura de tecidos;
  • Tendões;
  • Músculos;
  • Unhas;
  • Cabelos;
  • Síntese de enzimas e hormônios;
  • Produção de anticorpos;
  • Coagulação sanguínea;
  • Transporte do oxigênio pelo sangue;
  • Auxilia na queima de gordura e ganho de massa muscular (aliado á pratica de exercícios físicos);

Os principais alimentos ricos em proteínas (Fonte Animal) são:Alimentos ricos em proteínas

  • Frango;
  • Carne Vermelha;
  • Queijo;
  • Salmão;
  • Pescada;
  • Ovo;
  • Iogurte;
  • Leite

Os principais alimentos ricos em proteínas (Fonte Vegetal) são:

  • Soja;
  • Quinoa;
  • Lentilhas;
  • Tofu;
  • Feijão;
  • Ervilhas;

Métodos de estudo

Purificação de proteínas

A purificação de proteínas é uma sucessão de processos. O seu objetivo é o isolamento de um único tipo de proteínas de uma mistura complexa.

Esse método de estudo é fundamental para a preparação da função, estrutura e interações da proteínas de interesse. O material com que se inicia é geralmente um tecido biológico ou uma cultura microbiana.

As etapas do processo de purificação poderá libertar a proteína da matriz que a confina, separando as partes proteicas e não proteicas da mistura, e por último separando a proteína desejada das outras proteínas. Os passos de separação analisam as diferenças no tamanho da proteína, as propriedades físico-químicas e afinidade de ligação.

Localização celular

Uma das técnicas para avaliar a localização celular explora a engenharia genética para indicar numa célula uma proteína de fusão, a qual é formada pela proteína em estudo ligada a um gene repórter, como por exemplo a proteína verde fluorescente.

Outra forma para conquista da localização celular de proteínas envolvem o uso de marcadores compartimentais conhecidos para várias regiões celulares. Com o uso de versões destes marcadores etiquetadas com fluorescência, fica mais simples o reconhecimento e localização da proteína pretendida.

O procedimento padrão para a localização celular é a microscopia imunoeletrónica. Esse método utiliza um anticorpo para a proteína pretendida, a par de técnicas clássicas de microscopia eletrônica.

A amostra é feita para uma análise microscópica padrão, sendo depois ajustada com um anticorpo dessa proteína que é conjugado com um material eletro-denso, normalmente ouro.

Através de mutagênese sítio-dirigida, os investigadores podem modificar a sequência proteica, mudando dessa forma a sua estrutura, localização celular e sensibilidade à regulação. Este método possibilita ainda a integração nas proteínas de aminoácidos não naturais, usando ARNt alterado, podendo ainda permitir a concessão de novas proteínas com novas propriedades.

Proteômica e bioinformática

O conjunto total de proteínas que ficam presentes numa célula durante um momento é chamado proteoma, e o estudo em grande escala destes conjuntos define o campo da proteômica. Assim chamado em analogia ao campo relacionado da genômica.

Entre as fundamentais técnicas da proteômica estão a eletroforese bidimensional. É ela que motiva a separação de um determinado número de proteínas, a espectrometria de massa, a qual permite a rápida identificação de proteínas e continuação de peptídeos, o microarranjo de proteínas.

Isso faz com que seja permitida a descoberta dos níveis relativos do grande número de proteínas presentes na célula. E o sistema de duplo híbrido, que faz com que ocorra a exploração sistemática de interações proteína-proteína.

O conjunto total e biologicamente provável destas interações é chamado interactoma. O empenho sistemático para determinar as estruturas de proteínas e dos enovelamentos possíveis é chamado de genômica estrutural.

Previsão e simulação da estrutura

Acrescentando ao campo da genômica estrutural, a previsão de estruturas das proteínas tem como intuito desenvolver métodos eficientes de fornecer modelos aceitáveis para proteínas cujas estruturas não foram ainda determinadas experimentalmente.

O método mais eficaz de previsão estrutural é chamado de modelação por homologia. Ele adéqua-se na existência de uma estrutura-modelo com uma continuidade semelhante à proteína a ser modelada. O intuito da genômica estrutural é oferecer um interesse suficiente de estruturas resolvidas que sirva de modelo as demais.

Os processos de enovelamento e ligação proteica podem ser simulados usando técnicas como a dinâmica molecular ou o método de Monte Carlo, os quais têm vindo cada vez mais a tirar partido da computação distribuída.

O enovelamento de pequenos domínios proteicos de alfa-hélice, como a proteína acessória do VIH, tem vindo a ser simulado com sucesso. Assim como os métodos híbridos que misturam dinâmica molecular com cálculo de mecânica quântica. Eles têm possibilitado a exploração dos estados eletrônicos das rodopsinas.

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